Aktin

Frå Wikipedia – det frie oppslagsverket
Gå til: navigering, søk
Broom icon.png Denne artikkelen kan ha godt av ein språkvask, som reinskar opp målføringa og/eller innfører same språkstilen overalt.
Teikning av eit aktin-molekyl.

Aktin er eit globulært multifunksjonelt protein som dannar mikrofilament. Det er funne i alle eukaryotiske celler (einaste kjende unntak er nematodesperm), der konsentrasjonen kan vere over 100 μM. Aktin er ca. 42-kDa og er ein monomerisk grunnstein av to typar filament i celler: mikrofilament, ein av tre hovudkomponentar i cytoskjelettet, og tynn filament, del av samantrekkingsapparatet i muskelceller. Det kan eksistere enten som ein fri monomer kalla G-aktin eller som ein del av ein linær polymer kalla F-aktin. Både G- og F-aktin er essensielle for viktige cellefunksjonar som mobilitet og samantrekking av celler under celledelinga.

Aktin deltar i mange viktige cellulære prosessar, inkludert muskelsamantrekking, cellemotorikk, celledeling og cytokinese, vesikkel og organelle rørsler, cellesignalisering og bygging og vedlikehald av cellekontakt og cellefasong.

I virveldyr har det vorte identifisert tre hovudgrupper av aktin-isoformar; alfa, beta og gamma. Alfa-aktin, som er i muskelvev, er ein viktig komponent i systemet som genererer samantrekking i musklar. Beta- og gamma-aktin eksisterer i dei fleste celletypar som komponentar i cytoskjelettet.

Cellas evne til å danne mikrofilament dynamisk gir grunnlaget for at cella kan endre seg i respons til miljøet eller til organismens indre signal, for eksempel, for å auke absorpsjonsevna til cellemembranen eller auke cella sin adhesjon for å kunne danne cellevev.

Historie[endre | endre wikiteksten]

Den nobelprisvinnande fysiologen Albert von Szent-Györgyi Nagyrápolt oppdaga aktin saman med Brunó Ferenc Straub.

Aktin vart først obervert eksperimentelt i 1887 av W.D. Halliburton, som ekstraherte eit protein frå musklar som 'koagulerte' myosinpreparat som han kalla «myosin-gjær». [1] Halliburton greide ikkje å videreutvikle funna sine, difor er oppdaginga av actin vorte kreditert til Brunó Ferenc Straub, ein ung biokjemikar som jobba ved Albert Szent-Györgyi's laboratorium ved intituttet for medisinsk kjemi ved Universitetet i Szeged, Hungary.

I 1942 utvikla Satub ein enkel teknikk for å trekkje ut muskelprotein som gjorde at han kunne isolere store mengder av relativt rein aktin. Straub sin metode er nesten lik den metoden som blir brukt i laboratoria i dag. Szent-Gyorgyi har tidlegare skildra den meir tjuktflytande forma av myosin, produsert av seine muskeluttrekkingar, som 'aktivert' myosin. Sidan Straub sine protein produserte den aktiverte effekten, vart det gjeve namnet aktin. Grunna andre verdskrigen kunne ikkje Szent-Gyorgyi og Straub publisere arbeidet sitt i vestlege vitskapelege tidsskift. Aktin vart difor ikkje kjent i vesten før i 1945, når artikkelen deira vart publisert som eit supplement til Acta Physiologica Scandinavica.[2] Straub heldt fram med å arbeide med aktin, og i 1950 kunne han leggje fram at aktin inneheld bunde ATP.[3]

Aminosyresekvensen til aktin vart fullførd av M. Elzinga og medarbeidarar i 1973. Krystallstrukturen til G-aktin vart løyst i 1990 av Kabsch og kollegaer. Same år vart ein modell føreslått av Holmes og kollegaer etter eksperiment der dei brukte ko-krystallisering med ulike protein. Prosedyren med ko-krystallisering vart brukt mykje dei etterfylgjande åra fram til 2001 da eit isolert protein vart krystallisert saman med ADP.

Struktur[endre | endre wikiteksten]

Aktin sin aminosyresekvens har endra seg lite gjennom evolusjonen, og i artar som er så ulike som menneske og algar, er det berre ca. 20 % av sekvensen som er ulik. Strukturen blir difor rekna som optimalisert. Han har to ulike eigenskapar; det er eit enzym som hydrolyserer ATP, men ATP er samstundes naudsynt for at proteinet skal oppretthalde sin strukturelle integritet. I tillegg er han kapabel til å ha fleire interaksjonar enn noko anna protein, noko som gjer at det kan ha mange ulike funksjonar.

Cellulær aktin finst i to former: monomerisk globeforma strukturar kalla G-aktin og polymeriske filament kalla F-aktin. Kvar aktintråd er bunden til eit ATP-molekyl eller ADP.

G-aktin[endre | endre wikiteksten]

Bilde av G-aktin frå elektronmikroskopi indikerer at det har ein globulær struktur. Røntgenkrystallografi viser at kvar av desse globulære formene består av to halv-sfærar separert av ei kløft. Kløfta er ATPase-bretten, som er eit senter for enzymatisk katalyse som bind Mg2+ og ATP. G-aktins funksjon verkar berre når enten ADP eller ATP er i kløfta.

Mikrofilament og aktinstrukturar[endre | endre wikiteksten]

Mikrovilliar - buntar av filament som dannar tynne fingerliknande strukturar på celleoverflata.

Cellecortex - eit nettverk av filament under plasmamenbranen som gir støtte til cella.

Adherensbelte - i epiteliale celler. Mikrofilament dannar eit band rundt cella. Er festa til adherens junctions.

Grunnleggande byggesteinar til mikrofilament er aktin, eit protein som kan byggast til eit polarisert filament med funksjonelt ulike endar.

Kjelder[endre | endre wikiteksten]

  1. Halliburton WD (August 1887). "On Muscle-Plasma". J. Physiol. (Lond.) 8 (3–4): 133–202. PMC 1485127. PMID 16991477.
  2. [Szent-Gyorgyi A (1945). "Studies on muscle". Acta Physiol Scandinav 9 (Suppl): 25.]
  3. Straub FB, Feuer G (1989). "Adenosinetriphosphate. The functional group of actin. 1950". Biochim. Biophys. Acta 1000: 180–95. doi:10.1016/0006-3002(50)90052-7. PMID 2673365.


Broom icon.svg Denne artikkelen kan ha godt av ei opprydding for å nå ein høgare standard og/eller for å verta i tråd med standardoppsettet. Sjå korleis du redigerer ei side og stilmanualen for hjelp.
Text document with red question mark.svg Denne artikkelen manglar kjelder eller referansar. Hjelp Wikipedia med å finna truverdige kjelder!