Aktin

Frå Wikipedia – det frie oppslagsverket
Gå til: navigering, søk
Broom icon.png Denne artikkelen kan ha godt av ein språkvask, som reinskar opp målføringa og/eller innfører same språkstilen overalt.
Teikning av eit aktin-molekyl.

Aktin er eit globulært multifunksjonelt protein som dannar mikrofilament. Det er funne i alle eukaryotiske celler (einaste kjende unntak er nematodesperm), der konsentrasjonen kan vere over 100 μM. Aktin er ca 42-kDa og er ein monomerisk grunnstein av to typar filament i celler: mikrofilament, ein av tre hovudkomponentar i cytoskjelettet, og tynn filament, del av samantekkingsapparatet i muskelceller. Det kan eksistere enten som ein fri monomer kalla G-aktin eller som ein del av ein linær polymer kalla F-aktin. Både G- og F-aktin er essensielle for viktige cellefunksjonar som mobilitet og samantrekning av celler under celledelinga.

Aktin deltar i mange viktige cellulære prosessar, inkludert muskelsamantrekning, cellemotorikk, celledeling og cytokinese, vesikkel og organelle rørsler, cellesignalisering og bygging og vedlikehald av cellekontakt og cellefasong.

I virveldyr har det vorte identifisert tre hovudgrupper av aktin isoformar; alfa, beta og gamma. Alfa-aktin, som er i muskel vev, er ein viktig komponent i systemet som genererar samantrekking i musklar. Beta- og gamma-aktin eksisterar i dei fleste celle typar som komponentar i cytoskjelettet.

Cellas evne til å danne mikrofilament dynamisk gir grunnlaget for at cella kan endre seg i respons til det miljø eller til organismens indre signal, for eksempel, for å auke absorpsjons evna til celle membranen eller auke cella adhesjon for å kunne danne cellevev.

Historie[endre | endre wikiteksten]

Aktin vart først obervert eksperimentelt i 1887 av W.D. Halliburton, som ekstraherte eit protein frå musklar som 'koagulerte' myosin preparat som han kalla "myosin-gjær". [1] Halliburton greide ikkje å videreutvikle funna sine, difor er oppdaginga av actin vorte kreditert til Brunó Ferenc Straub, ein ung biokjemikar som jobba ved Albert Szent-Györgyi's laboratorium ved intituttet for Medisinsk Kjemi ved Universitetet i Szeged, Hungary.

I 1942 utvikla Satub ein enkel teknikk for å trekkje ut muskel protein som gjorde at han kunne isolere store mengder av relativt rein aktin. Straub sin metode er nesten den nesten lik den metoden som blir brukt i laboratoria i dag. Szent-Gyorgyi har tidlegare skildra den meir tjuktflytande forma av myosin, produsert av seine muskel uttrekkjingar, som 'aktivert' myosin. Sidan Straub sine protein produserte den aktiverte effekten vart det namngjeve aktin. Grunna ande verdskrig gjorde at Szent-Gyorgyi og Straub ikkje kunne publisere arbeidet sitt i vestlege vitskapelege tidsskift. Aktiv vart difor ikkje kjent i vesten før i 1945, når papiret deira vart publisert som eit supplement til Acta Physiologica Scandinavica.[2] Straub fortsatte å arbeide med aktin og i 1950 leggje fram st aktin inneheld bundet ATP.[3]

Aminosyre sekvensen til aktin vart fullført av M. Elzinga og medarbeidarar i 1073. Krystall strukturen til G-aktin vart løyst i 1990 av Kabsch og kollegaer. Same år vart ein modell føreslått av Holmes og kollegaer etter eksperiment der dei brukte ko-krystallisering med ulike protein. Prosedyren med ko-krystallisering vart brukt mykje dei etterfylgjande åra fram til 2001 da eit isolert protein vart krystallisert saman med ADP.

Struktur[endre | endre wikiteksten]

Aktin sin aminosyre sekvens har endra seg lite gjennom evolusjonen og i artar som er so ulike som mennesker og alger er det berre ca 20% av sekvensen som er ulik. Strukturen blir difor rekna som optimalisert. Den har to ulike egenskapar; det er eit enzym som hydrolyserar ATP, men ATP er samstundes naudsynt for at proteinet skal oppretthalde sin strukurelle integritet. I tillegg er den kapabel til å ha fleire interaksjonar enn noko anna protein, noko som gjer at det kan ha mange ulike funksjonar.

Cellulær aktin finst i to former: monomerisk globeforma strukturar kalla G-aktin og polymeriske filament kalla F-aktin. Kvar aktin tråd er bundet til eit ATP molekyl eller ADP.

G-aktin[endre | endre wikiteksten]

Bilder av G-aktin frå elektron mikroskopi indikerar at det har ein globulær struktur. Røntgen krystallografi viser at kvar av desse globulære formene består av to halv-sfærar separert av ei kløft. Kløfta er ATPase bretten, som er eit senter for enzymatisk katalyse som bind Mg2+ og ATP. G-aktins funksjon verkar berre når enten ADP eller ATP er i kløfta.

Mikrofilament og aktinstrukturar[endre | endre wikiteksten]

Mikrovilliar - buntar av filament som dannar tynne fingerliknande strukturar på celle overflata.

Cellecortex- eit nettverk av filament under plasma menbranen som gir støtte til cella.

Adherensbelte - i epiteliale celler. Mikrofilament dannar eit band rundt cella. Er festa til adherens junctions.

Grunnleggande byggjesteinar til mikrofilamen er aktin, eit protein som kan byggast til eit polarisert filament med funksjonelt ulike endar.

Kjelder[endre | endre wikiteksten]

  1. [^ Halliburton WD (August 1887). "On Muscle-Plasma". J. Physiol. (Lond.) 8 (3–4): 133–202. PMC 1485127. PMID 16991477. ]
  2. [Szent-Gyorgyi A (1945). "Studies on muscle". Acta Physiol Scandinav 9 (Suppl): 25.]
  3. [^ a b Straub FB, Feuer G (1989). "Adenosinetriphosphate. The functional group of actin. 1950". Biochim. Biophys. Acta 1000: 180–95. doi:10.1016/0006-3002(50)90052-7. PMID 2673365. ]


Broom icon.svg Denne artikkelen kan ha godt av ei opprydding for å nå ein høgare standard og/eller for å verta i tråd med standardoppsettet. Sjå korleis du redigerer ei side og stilmanualen for hjelp.
Text document with red question mark.svg Denne artikkelen manglar kjelder eller referansar. Hjelp Wikipedia med å finna truverdige kjelder!