Røntgenkrystallografi

Frå Wikipedia – det frie oppslagsverket
Gå til: navigering, søk
Avgjersle av proteinstrukturar.

Røntgenkrystallografi er ein fysikalsk metode som vert nytta til å avgjere den tredimensjonelle strukturen til ein krystall, til dømes krystallisert protein og krystallstrukturen til metall.

Kort fortalt går metoden ut på å sende ei røntgenstråle slik at ho treffer ein krystall og vert spreidd i mange retningar før dei til slutt treffer ei detektorplate. Denne spreiinga vert kalla røntgendiffraksjon eller røntgenstrålediffraksjon Denne vert så lesen av, og ein finn då vinklane og intensiteten på strålane. Ut frå dette kan ein lage eit tredimensjonalt bilete av tettleiken på elektrona i krystallen. Dette biletet nyttar ein til å avgjere den gjennomsnittlege posisjonen til atoma i krystallen, dei kjemiske bindingane mellom atoma og annen informasjon.

Røntgenkrystallografi er i dag den einaste metoden som helt autonomt kan nyttast for å bestemme 3d-strukturen for protein, sjølv om NMR-analysar kan komplettere studiet.

Kjelder[endre | endre wikiteksten]